Leave a comment

crucide March 8 2013, 15:28:35 UTC
"белого диастатического солода (он расщепляет крахмал на глюкозу)"

Это не то, что он делает.

Reply

mariana_aga March 8 2013, 15:51:43 UTC
Разве диастатический солод не является источником альфа-амилазы, Миша?

http://en.wikipedia.org/wiki/Alpha-amylase

Reply

crucide March 8 2013, 16:26:09 UTC
Да, но альфа-амилаза производит преимущественно мальтозу. Плюс, она увеличивает активность бета-амилазы.

Reply

mariana_aga March 8 2013, 17:54:54 UTC
Спасибо. Тогда твою поправку надо отнести к сведениям, которые преподают в университетах России будущим биотехнологам хп промышленности. На их основании я думала, что именно бета отщепляет только мальтозу от молекул крахмала, а альфа отсекает глюкозу, совсем чуток - мальтозу, декстрины и мальтодекстрины.

Например, в учебнике Ауэрмана (2005г) говорится, что "Общепризнанно, что бета-амилаза при действии на крахмал образует главным образом мальтозу и значительно меньшее количество высокомолекулярных декстринов, в то время как альфа-амилаза в качесте продукта гидролиза крахмала образует декстрины меньшей молекулярной массы и незначительное количество мальтозы". стр 20, 2й параграф сверху.

далее, третий параграф добавляет результаты хроматографии


... )

Reply

crucide March 8 2013, 18:40:27 UTC
Да, образует, только пропорция примерно 25:1.

Reply

mariana_aga March 9 2013, 01:35:59 UTC
Интересно, а процесс деградации крахмала в тесте с диастатическим солодом отличается от того, что происходит в зерне?

Я спрашиваю, потому что по поводу пророщенного зерна (пшеницы, ячменя) в справочной литературе пишут, что в нем ферменты полностью деградируют крахмал на глюкозу, из которой потом синтезируется сукроза до тех пор, пока растение не сможет полагаться на фотосинтез. (раздел "Мобилизация крахмала" в Encyclopedia of Seeds: Science, Technology, and Uses, 2006

http://books.google.ca/books?id=aE414KuXu4gC&pg=PA656&lpg=PA656&dq=cereal+amylase+glucose&source=bl&ots=Qxi5JMYNlP&sig=PaVB8Qhcr0jXfkw_IjazlYjDTls&hl=en&sa=X&ei=cYY6Ud2oAamC2AWVqIDABw&ved=0CGUQ6AEwCA#v=onepage&q=cereal%20amylase%20glucose&f=false

Reply

crucide March 9 2013, 07:31:33 UTC
Ты сравниваешь отдельную химическую реакцию с биохимией растений в целом. Я об этом ничего не знаю, но склонен предполагать, что если разбираться, то окажется, что в клетках зародыша есть дополнительные энзимы, скорее всего эндогенные, которые занимаются подобными вещами. Понимаешь, клетка полна энзимов, и на каждое действие - свой. Увидела у стенки мальтозу - сработал один, сахарозу - другой, ну и так далее - на каждом шагу свой.

Reply

mariana_aga March 9 2013, 14:58:55 UTC
ОК, эту часть я понимаю. Живой организм и препарат из него - разные вещи. Я вчера больше спрашивала в том смысле, что фермент - это катализатор реакции и он не израсходуется в реакции. И альфа амилаза - как включенный шреддер - будет продолжать отсекать молекулы глюкозы от более крупных цепочек - той же мальтозы, молекулы мальтозы - от мальтодекстринов и т.д, если дать ей время.

Но на самом деле это не альфа-амилаза, а другой фермент, как ты правильно указываешь, в следующей по очередности реакции, альфа-глюкосидаза в солоде (и в прорастающем зерне), занимается тем, чтобы разбить молекулы мальтозы на две глюкозы. В сусле (uncooked malt worts) она способна поднять содержание глюкозы от 1:4 до 1:1 по отношению к мальтозе.

Reply

crucide March 9 2013, 16:39:02 UTC
Нет, нет, амилазы не могут резать сахара меньше определенной длины, точно не мальтозу. Что до глюкоамилазы, то в правильно сделанном солоде ее не должно быть - он должен ловиться до того, как она начинается производиться, так я понимаю. Или она просто недостаточно термостабильна? Этого я не знаю. Видишь, именно поэтому я умоляю людей не читать научных статей - они написаны на уровне, где большинство из нас могут лишь выхватить знакомое слово и истолковать его на свой лад. Kaк злополучный ars pistorica.

Reply

mariana_aga March 9 2013, 16:46:22 UTC
:) OK. Понятно. Глюкоамилаза полностью деактивируется при нагреве солода (или сусла), да. Спасибо, Миша!

Reply


Leave a comment

Up